Formuła Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Fx Kopiuj
LaTeX Kopiuj
Końcowa stała szybkości katalizy to stała szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem przekształca się w katalizator enzymatyczny i produkt. Sprawdź FAQs
kfinal=V0(KM(1+(IKi))+S)[E0]S
kfinal - Stała szybkości końcowej dla katalizy?V0 - Początkowa szybkość reakcji?KM - Michaelis Constant?I - Stężenie inhibitora?Ki - Stała dysocjacji inhibitora enzymu?S - Stężenie podłoża?[E0] - Początkowe stężenie enzymu?

Przykład Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Z wartościami
Z jednostkami
Tylko przykład

Oto jak równanie Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej wygląda jak z Wartościami.

Oto jak równanie Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej wygląda jak z Jednostkami.

Oto jak równanie Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej wygląda jak.

0.0178Edit=0.45Edit(3Edit(1+(9Edit19Edit))+1.5Edit)100Edit1.5Edit
Rozwiązanie
Kopiuj
Resetowanie
Udział
Jesteś tutaj -
HomeIcon Dom » Category Chemia » Category Kinetyka chemiczna » Category Kinetyka enzymów » fx Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Rozwiązanie

Postępuj zgodnie z naszym rozwiązaniem krok po kroku, jak obliczyć Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?

Pierwszy krok Rozważ formułę
kfinal=V0(KM(1+(IKi))+S)[E0]S
Następny krok Zastępcze wartości zmiennych
kfinal=0.45mol/L*s(3mol/L(1+(9mol/L19mol/L))+1.5mol/L)100mol/L1.5mol/L
Następny krok Konwersja jednostek
kfinal=450mol/m³*s(3000mol/m³(1+(9000mol/m³19000mol/m³))+1500mol/m³)100000mol/m³1500mol/m³
Następny krok Przygotuj się do oceny
kfinal=450(3000(1+(900019000))+1500)1000001500
Następny krok Oceniać
kfinal=0.0177631578947368s⁻¹
Ostatni krok Zaokrąglona odpowiedź
kfinal=0.0178s⁻¹

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Formuła Elementy

Zmienne
Stała szybkości końcowej dla katalizy
Końcowa stała szybkości katalizy to stała szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem przekształca się w katalizator enzymatyczny i produkt.
Symbol: kfinal
Pomiar: Stała szybkości reakcji pierwszego rzęduJednostka: s⁻¹
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Początkowa szybkość reakcji
Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Symbol: V0
Pomiar: Szybkość reakcjiJednostka: mol/L*s
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Michaelis Constant
Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Symbol: KM
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stężenie inhibitora
Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Symbol: I
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
Symbol: Ki
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stężenie podłoża
Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Symbol: S
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Symbol: [E0]
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość powinna być większa niż 0.

Inne formuły w kategorii Konkurencyjny inhibitor

​Iść Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
α'=1+(IKi')
​Iść Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
VRC=k2ES

Jak ocenić Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?

Ewaluator Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej używa Final Rate Constant for Catalysis = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża) do oceny Stała szybkości końcowej dla katalizy, Końcowa stała szybkości dla konkurencyjnego hamowania katalizatora enzymatycznego jest zdefiniowana jako wykres szybkości reakcji (V0) związanej ze stężeniem [S] substratu, a następnie może być wykorzystana do określenia wartości, takich jak Vmax, prędkość początkowa i Km. Stała szybkości końcowej dla katalizy jest oznaczona symbolem kfinal.

Jak ocenić Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej za pomocą tego ewaluatora online? Aby skorzystać z tego narzędzia do oceny online dla Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej, wpisz Początkowa szybkość reakcji (V0), Michaelis Constant (KM), Stężenie inhibitora (I), Stała dysocjacji inhibitora enzymu (Ki), Stężenie podłoża (S) & Początkowe stężenie enzymu ([E0]) i naciśnij przycisk Oblicz.

FAQs NA Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Jaki jest wzór na znalezienie Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?
Formuła Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej jest wyrażona jako Final Rate Constant for Catalysis = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża). Oto przykład: 0.017763 = (450*(3000*(1+(9000/19000))+1500))/(100000*1500).
Jak obliczyć Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?
Dzięki Początkowa szybkość reakcji (V0), Michaelis Constant (KM), Stężenie inhibitora (I), Stała dysocjacji inhibitora enzymu (Ki), Stężenie podłoża (S) & Początkowe stężenie enzymu ([E0]) możemy znaleźć Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej za pomocą formuły - Final Rate Constant for Catalysis = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża).
Czy Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej może być ujemna?
Tak, Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej zmierzona w Stała szybkości reakcji pierwszego rzędu Móc będzie ujemna.
Jaka jednostka jest używana do pomiaru Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?
Wartość Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej jest zwykle mierzona przy użyciu zmiennej 1 na sekundę[s⁻¹] dla wartości Stała szybkości reakcji pierwszego rzędu. 1 na milisekundę[s⁻¹], 1 dziennie[s⁻¹], 1 na godzinę[s⁻¹] to kilka innych jednostek, w których można zmierzyć Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej.
Copied!