Fx Kopiuj
LaTeX Kopiuj
Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu. Sprawdź FAQs
KM=(VmaxSV0)-S1+(IKi)
KM - Michaelis Constant?Vmax - Maksymalna stawka?S - Stężenie podłoża?V0 - Początkowa szybkość reakcji?I - Stężenie inhibitora?Ki - Stała dysocjacji inhibitora enzymu?

Przykład Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Z wartościami
Z jednostkami
Tylko przykład

Oto jak równanie Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu wygląda jak z Wartościami.

Oto jak równanie Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu wygląda jak z Jednostkami.

Oto jak równanie Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu wygląda jak.

89.4583Edit=(40Edit1.5Edit0.45Edit)-1.5Edit1+(9Edit19Edit)
Rozwiązanie
Kopiuj
Resetowanie
Udział
Jesteś tutaj -
HomeIcon Dom » Category Chemia » Category Kinetyka chemiczna » Category Kinetyka enzymów » fx Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu Rozwiązanie

Postępuj zgodnie z naszym rozwiązaniem krok po kroku, jak obliczyć Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu?

Pierwszy krok Rozważ formułę
KM=(VmaxSV0)-S1+(IKi)
Następny krok Zastępcze wartości zmiennych
KM=(40mol/L*s1.5mol/L0.45mol/L*s)-1.5mol/L1+(9mol/L19mol/L)
Następny krok Konwersja jednostek
KM=(40000mol/m³*s1500mol/m³450mol/m³*s)-1500mol/m³1+(9000mol/m³19000mol/m³)
Następny krok Przygotuj się do oceny
KM=(400001500450)-15001+(900019000)
Następny krok Oceniać
KM=89458.3333333333mol/m³
Następny krok Konwertuj na jednostkę wyjściową
KM=89.4583333333333mol/L
Ostatni krok Zaokrąglona odpowiedź
KM=89.4583mol/L

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu Formuła Elementy

Zmienne
Michaelis Constant
Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Symbol: KM
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Maksymalna stawka
Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Symbol: Vmax
Pomiar: Szybkość reakcjiJednostka: mol/L*s
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stężenie podłoża
Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Symbol: S
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Początkowa szybkość reakcji
Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Symbol: V0
Pomiar: Szybkość reakcjiJednostka: mol/L*s
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stężenie inhibitora
Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Symbol: I
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
Symbol: Ki
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.

Inne formuły do znalezienia Michaelis Constant

​Iść Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
KM=(k2[E0]SV0)-S1+(IKi)
​Iść Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
KM=([E0]SES)-S1+(IKi)

Inne formuły w kategorii Konkurencyjny inhibitor

​Iść Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji
Kmapp=S(Vmax-V0)V0
​Iść Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
S=V0(KM(1+(IKi)))(k2[E0])-V0
​Iść Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
S=V0(KM(1+(IKi)))Vmax-V0
​Iść Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji podane stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
S=ES(KM(1+(IKi)))([E0])-ES

Jak ocenić Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu?

Ewaluator Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu używa Michaelis Constant = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)) do oceny Michaelis Constant, Stała Michaelisa w hamowaniu kompetycyjnym przy maksymalnej szybkości formuły układu jest zdefiniowana jako wykres prędkości reakcji (V0) związanej ze stężeniem [S] substratu, który można następnie wykorzystać do określenia wartości, takich jak Vmax, prędkość początkowa i Km . Michaelis Constant jest oznaczona symbolem KM.

Jak ocenić Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu za pomocą tego ewaluatora online? Aby skorzystać z tego narzędzia do oceny online dla Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu, wpisz Maksymalna stawka (Vmax), Stężenie podłoża (S), Początkowa szybkość reakcji (V0), Stężenie inhibitora (I) & Stała dysocjacji inhibitora enzymu (Ki) i naciśnij przycisk Oblicz.

FAQs NA Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Jaki jest wzór na znalezienie Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu?
Formuła Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu jest wyrażona jako Michaelis Constant = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)). Oto przykład: 0.089458 = (((40000*1500)/450)-1500)/(1+(9000/19000)).
Jak obliczyć Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu?
Dzięki Maksymalna stawka (Vmax), Stężenie podłoża (S), Początkowa szybkość reakcji (V0), Stężenie inhibitora (I) & Stała dysocjacji inhibitora enzymu (Ki) możemy znaleźć Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu za pomocą formuły - Michaelis Constant = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)).
Jakie są inne sposoby obliczenia Michaelis Constant?
Oto różne sposoby obliczania Michaelis Constant-
  • Michaelis Constant=(((Final Rate Constant*Initial Enzyme Concentration*Substrate Concentration)/Initial Reaction Rate)-Substrate Concentration)/(1+(Inhibitor Concentration/Enzyme Inhibitor Dissociation Constant))OpenImg
  • Michaelis Constant=(((Initial Enzyme Concentration*Substrate Concentration)/Enzyme Substrate Complex Concentration)-Substrate Concentration)/(1+(Inhibitor Concentration/Enzyme Inhibitor Dissociation Constant))OpenImg
Czy Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu może być ujemna?
Tak, Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu zmierzona w Stężenie molowe Móc będzie ujemna.
Jaka jednostka jest używana do pomiaru Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu?
Wartość Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu jest zwykle mierzona przy użyciu zmiennej mole/litr[mol/L] dla wartości Stężenie molowe. Mol na metr sześcienny[mol/L], Mol na milimetr sześcienny[mol/L], Kilomoli na metr sześcienny[mol/L] to kilka innych jednostek, w których można zmierzyć Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu.
Copied!