Formuła Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Fx Kopiuj
LaTeX Kopiuj
Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna. Sprawdź FAQs
V0=k2[E0]SKM(1+(IKi))+S
V0 - Początkowa szybkość reakcji?k2 - Stała stawki końcowej?[E0] - Początkowe stężenie enzymu?S - Stężenie podłoża?KM - Michaelis Constant?I - Stężenie inhibitora?Ki - Stała dysocjacji inhibitora enzymu?

Przykład Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Z wartościami
Z jednostkami
Tylko przykład

Oto jak równanie Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej wygląda jak z Wartościami.

Oto jak równanie Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej wygląda jak z Jednostkami.

Oto jak równanie Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej wygląda jak.

582.6667Edit=23Edit100Edit1.5Edit3Edit(1+(9Edit19Edit))+1.5Edit
Rozwiązanie
Kopiuj
Resetowanie
Udział
Jesteś tutaj -
HomeIcon Dom » Category Chemia » Category Kinetyka chemiczna » Category Kinetyka enzymów » fx Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Rozwiązanie

Postępuj zgodnie z naszym rozwiązaniem krok po kroku, jak obliczyć Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?

Pierwszy krok Rozważ formułę
V0=k2[E0]SKM(1+(IKi))+S
Następny krok Zastępcze wartości zmiennych
V0=23s⁻¹100mol/L1.5mol/L3mol/L(1+(9mol/L19mol/L))+1.5mol/L
Następny krok Konwersja jednostek
V0=23s⁻¹100000mol/m³1500mol/m³3000mol/m³(1+(9000mol/m³19000mol/m³))+1500mol/m³
Następny krok Przygotuj się do oceny
V0=2310000015003000(1+(900019000))+1500
Następny krok Oceniać
V0=582666.666666667mol/m³*s
Następny krok Konwertuj na jednostkę wyjściową
V0=582.666666666667mol/L*s
Ostatni krok Zaokrąglona odpowiedź
V0=582.6667mol/L*s

Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Formuła Elementy

Zmienne
Początkowa szybkość reakcji
Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Symbol: V0
Pomiar: Szybkość reakcjiJednostka: mol/L*s
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stała stawki końcowej
Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Symbol: k2
Pomiar: Stała szybkości reakcji pierwszego rzęduJednostka: s⁻¹
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Symbol: [E0]
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość powinna być większa niż 0.
Stężenie podłoża
Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Symbol: S
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Michaelis Constant
Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Symbol: KM
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stężenie inhibitora
Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Symbol: I
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
Symbol: Ki
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.

Inne formuły w kategorii Konkurencyjny inhibitor

​Iść Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji
Kmapp=S(Vmax-V0)V0
​Iść Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
S=V0(KM(1+(IKi)))(k2[E0])-V0

Jak ocenić Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?

Ewaluator Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej używa Initial Reaction Rate = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża) do oceny Początkowa szybkość reakcji, Początkowa szybkość układu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej jest zdefiniowana jako wykres prędkości reakcji (V0) związanej ze stężeniem [S] substratu, który można następnie wykorzystać do określenia wartości, takich jak Vmax, prędkość początkowa i Km . Początkowa szybkość reakcji jest oznaczona symbolem V0.

Jak ocenić Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej za pomocą tego ewaluatora online? Aby skorzystać z tego narzędzia do oceny online dla Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej, wpisz Stała stawki końcowej (k2), Początkowe stężenie enzymu ([E0]), Stężenie podłoża (S), Michaelis Constant (KM), Stężenie inhibitora (I) & Stała dysocjacji inhibitora enzymu (Ki) i naciśnij przycisk Oblicz.

FAQs NA Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Jaki jest wzór na znalezienie Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?
Formuła Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej jest wyrażona jako Initial Reaction Rate = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża). Oto przykład: 0.582667 = (23*100000*1500)/(3000*(1+(9000/19000))+1500).
Jak obliczyć Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?
Dzięki Stała stawki końcowej (k2), Początkowe stężenie enzymu ([E0]), Stężenie podłoża (S), Michaelis Constant (KM), Stężenie inhibitora (I) & Stała dysocjacji inhibitora enzymu (Ki) możemy znaleźć Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej za pomocą formuły - Initial Reaction Rate = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża).
Czy Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej może być ujemna?
Tak, Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej zmierzona w Szybkość reakcji Móc będzie ujemna.
Jaka jednostka jest używana do pomiaru Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?
Wartość Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej jest zwykle mierzona przy użyciu zmiennej mol / litr sekunda[mol/L*s] dla wartości Szybkość reakcji. milimol / litr sekundę[mol/L*s], Mol na metr sześcienny Sekundę[mol/L*s] to kilka innych jednostek, w których można zmierzyć Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej.
Copied!