Fx Kopiuj
LaTeX Kopiuj
Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu. Sprawdź FAQs
KM=(k2[E0]SV0)-S1+(IKi)
KM - Michaelis Constant?k2 - Stała stawki końcowej?[E0] - Początkowe stężenie enzymu?S - Stężenie podłoża?V0 - Początkowa szybkość reakcji?I - Stężenie inhibitora?Ki - Stała dysocjacji inhibitora enzymu?

Przykład Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Z wartościami
Z jednostkami
Tylko przykład

Oto jak równanie Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej wygląda jak z Wartościami.

Oto jak równanie Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej wygląda jak z Jednostkami.

Oto jak równanie Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej wygląda jak.

5201.3631Edit=(23Edit100Edit1.5Edit0.45Edit)-1.5Edit1+(9Edit19Edit)
Rozwiązanie
Kopiuj
Resetowanie
Udział
Jesteś tutaj -
HomeIcon Dom » Category Chemia » Category Kinetyka chemiczna » Category Kinetyka enzymów » fx Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Rozwiązanie

Postępuj zgodnie z naszym rozwiązaniem krok po kroku, jak obliczyć Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?

Pierwszy krok Rozważ formułę
KM=(k2[E0]SV0)-S1+(IKi)
Następny krok Zastępcze wartości zmiennych
KM=(23s⁻¹100mol/L1.5mol/L0.45mol/L*s)-1.5mol/L1+(9mol/L19mol/L)
Następny krok Konwersja jednostek
KM=(23s⁻¹100000mol/m³1500mol/m³450mol/m³*s)-1500mol/m³1+(9000mol/m³19000mol/m³)
Następny krok Przygotuj się do oceny
KM=(231000001500450)-15001+(900019000)
Następny krok Oceniać
KM=5201363.0952381mol/m³
Następny krok Konwertuj na jednostkę wyjściową
KM=5201.3630952381mol/L
Ostatni krok Zaokrąglona odpowiedź
KM=5201.3631mol/L

Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Formuła Elementy

Zmienne
Michaelis Constant
Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Symbol: KM
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stała stawki końcowej
Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Symbol: k2
Pomiar: Stała szybkości reakcji pierwszego rzęduJednostka: s⁻¹
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Symbol: [E0]
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość powinna być większa niż 0.
Stężenie podłoża
Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Symbol: S
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Początkowa szybkość reakcji
Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Symbol: V0
Pomiar: Szybkość reakcjiJednostka: mol/L*s
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stężenie inhibitora
Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Symbol: I
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
Symbol: Ki
Pomiar: Stężenie moloweJednostka: mol/L
Notatka: Wartość może być dodatnia lub ujemna.

Inne formuły do znalezienia Michaelis Constant

​Iść Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
KM=([E0]SES)-S1+(IKi)
​Iść Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
KM=(VmaxSV0)-S1+(IKi)

Inne formuły w kategorii Konkurencyjny inhibitor

​Iść Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji
Kmapp=S(Vmax-V0)V0
​Iść Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
S=V0(KM(1+(IKi)))(k2[E0])-V0

Jak ocenić Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?

Ewaluator Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej używa Michaelis Constant = (((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)) do oceny Michaelis Constant, Stała Michaelisa dla konkurencyjnego hamowania katalizatora enzymatycznego jest zdefiniowana jako wykres szybkości reakcji (V0) związanej ze stężeniem [S] substratu i może być następnie wykorzystana do określenia wartości, takich jak Vmax, prędkość początkowa i Km. Michaelis Constant jest oznaczona symbolem KM.

Jak ocenić Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej za pomocą tego ewaluatora online? Aby skorzystać z tego narzędzia do oceny online dla Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej, wpisz Stała stawki końcowej (k2), Początkowe stężenie enzymu ([E0]), Stężenie podłoża (S), Początkowa szybkość reakcji (V0), Stężenie inhibitora (I) & Stała dysocjacji inhibitora enzymu (Ki) i naciśnij przycisk Oblicz.

FAQs NA Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Jaki jest wzór na znalezienie Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?
Formuła Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej jest wyrażona jako Michaelis Constant = (((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)). Oto przykład: 5.201363 = (((23*100000*1500)/450)-1500)/(1+(9000/19000)).
Jak obliczyć Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?
Dzięki Stała stawki końcowej (k2), Początkowe stężenie enzymu ([E0]), Stężenie podłoża (S), Początkowa szybkość reakcji (V0), Stężenie inhibitora (I) & Stała dysocjacji inhibitora enzymu (Ki) możemy znaleźć Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej za pomocą formuły - Michaelis Constant = (((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)).
Jakie są inne sposoby obliczenia Michaelis Constant?
Oto różne sposoby obliczania Michaelis Constant-
  • Michaelis Constant=(((Initial Enzyme Concentration*Substrate Concentration)/Enzyme Substrate Complex Concentration)-Substrate Concentration)/(1+(Inhibitor Concentration/Enzyme Inhibitor Dissociation Constant))OpenImg
  • Michaelis Constant=(((Maximum Rate*Substrate Concentration)/Initial Reaction Rate)-Substrate Concentration)/(1+(Inhibitor Concentration/Enzyme Inhibitor Dissociation Constant))OpenImg
Czy Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej może być ujemna?
Tak, Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej zmierzona w Stężenie molowe Móc będzie ujemna.
Jaka jednostka jest używana do pomiaru Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej?
Wartość Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej jest zwykle mierzona przy użyciu zmiennej mole/litr[mol/L] dla wartości Stężenie molowe. Mol na metr sześcienny[mol/L], Mol na milimetr sześcienny[mol/L], Kilomoli na metr sześcienny[mol/L] to kilka innych jednostek, w których można zmierzyć Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej.
Copied!